1) Коробки: качаем грудную клетку.

Отожмись четырежды по 8-10 раз. Тогда переходи к следующей стадии – положи перед собой на ширине плеч две невысокие коробки. Руки поставь на коробки, прими позицию, как для отжимания, руки полностью вертикальны. Опускайся всем телом между коробками, пока не почувствуешь растяжку грудной клетки. Закрепись на секундочку и можешь отжиматься обратно.

2) Т-отжимания.

Следующее упражнение для верхней части пресса. Именно она отвечает за равновесие при отжиманиях на вытянутых руках. Отожмись в 4 подхода по 10 раз, уделив особое внимание тому, как ты это делаешь. Закрепись в позиции как для обычного отжимания и прижмись всем телом к полу, отожмись с силой и оторви одну из рук от пола. Закинь руку за плечо – у тебя из рук должна получиться прямая, а сам ты будешь напоминать букву «Т». И снова отожмись из исходной позиции, но теперь экспериментируй с другой рукой.

3) Узкие отжимания.

Думаем, ты привык отжиматься так, чтобы больше участвовали в работе руки, а не грудная клетка. Отожмись трижды по 10 раз, постепенно дойти до 50 отжиманий, а потом переходи к следующей стадии – прими позицию как для обычного отжимания, но руками упрись в пол на уровне нижних ребер, чтобы верхняя часть туловища опирала на руки. Медленно опускайся из этой позиции, сгибая руки в локтях, пока не окажешься в положении, когда ты всем телом будешь лежать на ладонях. Прочувствуй нагрузку всеми своими трицепсами. Отожмись в исходное положение.

4) Отжимания - ноги на опоре.

Чтобы крепко стоять на руках, без плеч не обойтись. Тебе нужно развивать плечи, но начать снова стоит с отжиманий трижды по десять раз. Даже и не думай о следующем этапе, пока чувствуешь дискомфорт. Готов? Подними ноги на стул или на стол, если уж совсем в себе уверен, сведи ноги вместе, а руки должны быть в стандартной позиции для отжимания на уровне твоих плеч. Опускай корпус, пока твой нос не начнет едва касаться пола и отожмись. Чем выше будут твои ноги, тем сложнее упражнение.

5) Отжимания уголком.

В этом упражнении сочетаются предыдущие два, так что, прежде всего, сделай по 10 отжиманий 5 раз. Твои плечи и трицепсы устали, так что делай трехминутные перерывы после каждой десятки отжиманий. Упрись пятками в стену, наклонись, чтобы упереться руками в пол перед ногами или в форме буквы «V». Наклоняйся головой к земле, пока не будешь практически касаться пола и поднимись всем телом в исходную позицию.

Белки (протеины) – незаменимый структурный элемент, необходимый для роста и обмена веществ в организме человека и всех живых существ. Крупные молекулы белка состоят из более мелких компонентов – аминокислот – и часто имеют очень сложно строение.

Протеины различного рода играют чрезвычайно важную роль в организме человека. Структурные белки соединительной ткани содержат коллаген, протеины кожи – кератин, мышечные включают актин и миозин, а клеточные соединены с тубулином.

Другие белки представляют собой ферменты, которые ускоряют химические реакции внутри клеток, гормоны и антитела – протеины, участвующие в защите организма от вредных воздействий и заболеваний. Белки крови, такие как гемоглобин, альбумин и другие, отвечают за то, что кровь свертывается, только когда это необходимо, например, при травме.

Аминокислоты – структурные единицы.

Как и все органические вещества, белковые молекулы построены из атомов углерода, водорода и кислорода. Кроме того, протеины содержат азот и во многих случаях серу.

Основной структурной единицей белковой молекулы является аминокислота. Известно около 20 типов аминокислот, которые могут соединяться между собой, образуя между собой огромное количество различных комбинаций. Некоторые аминокислоты могут быть синтезированы в организме, другие поступают только из внешней среды. Для поддержания здоровья человек должен употреблять минимум 30 грамм белка ежедневно.

Основу молекулы аминокислоты составляет цепь углеродных атомов. На концах молекулы находятся две разные химические группы: с одной стороны – аминогруппа, с другой – остаток карбоновой кислоты. Аминогруппа одной аминокислоты может вступать во взаимодействие с кислотной группой прилежащей аминокислоты с выделением молекулы воды – этот процесс лежит в основе формирования длинных цепей аминокислот.

Структура аминокислоты определяет ее растворимость в воде, а также амфотерные свойства – способность выступать в роли кислоты и основания одновременно. Это позволяет белковой молекуле существовать как в кислой, так и в щелочной среде. Аминокислоты обладают также свойствами буфера (регулятора уровня pH), что имеет огромное значение для гомеостаза – поддержания постоянства внутренней среды организма.

Матрицей для образований белковой молекулы является последовательность ДНК. В клетке синтез цепей аминокислот происходит на рибосомах (клеточный элемент) с помощью рибонуклеиновой кислоты РНК.

Первичная структура.

Последовательность аминокислот, собранных на рибосоме, определяет первичную структуру белка. Порядок сборки аминокислот, в свою очередь, определяет последовательность ДНК. Эта первичная структура представляет каркас белковой молекулы.

Вторичная структура.

После того как длинная полипептидная цепочка (последовательность аминокислот) сформирована, она начинает организовываться в сложную трехмерную структуру, лишь изредка оставаясь в виде просто цепи аминокислот. Процесс формирования вторичной структуры происходит за счет образования водородных связей, которые, хотя и являются довольно слабыми, достаточно сильны для удержания особой формы протеина. Атомы водорода взаимодействуют с определенными атомами внутри сформированной цепи аминокислот с образованием двух различных по форме моделей белковой молекулы.

Наиболее частой разновидностью вторичной структуры является α-спираль, закрученная вправо. Эта структура формируется вследствие образования водородных связей между каждой четвертой аминокислотой. Другая разновидность – β-складки – плоская структура, в которой водородные связи возникают двумя параллельными полипептидными цепями. В некоторых молекулах протеина может наблюдаться чередование обеих разновидностей вторичной структуры на различных участках цепи.

Протеин с очень длинной полипептидной цепью может дополнительной сворачиваться третичную и четвертичную структуру.

Денатурация белка.

При нормальных условиях протеины относительно стабильны. Их активность определяется трехмерной структурой и связями, удерживающими молекулы в целости. Однако эти межатомные связи чувствительны к воздействию таких факторов, как повышенная кислотность и температура. Процесс потери белком его трехмерной структуры называется денатурацией. В некоторых случаях этот процесс может быть обратимым. Если же изменения pH или температуры достигают экстремальных значений, процесс необратим.